АМИНОПЕПТИДАЗЫ, ферменты класса гидролаз. катализирующие отщепление
от пептидов N-концевых аминокислот.ых
остатков, а также гидролиз амидов аминокислот.
Некоторые аминопептидазы обладают. большой специфичностью, например пролин - аминопептидаза
из Escherichia coli отщепляет только N-концевой пролин. Мол. масса аминопептидазы из
разл. источников варьирует от 19 тыс. до 400 тыс. В большинстве случаев
аминопептидазы содержат от 2 до 12 субъединиц. Многие аминопептидазы содержат от 1 до 12 атомов
металла (обычно Mn2+ , Zn2 , Mg2+ , Ca2+
или Со2+ ), некоторые-остатки углеводов (гексоз, глюкозаминов,
сиаловых кислот). Ингибиторыаминопептидазы - пуромицин, о-фенантролин, ионы некоторых
металлов, алифатич. амины. диазопроизводные n-аминофенилкетонов.
Последние вызывают необратимую инактивацию аминопептидазы и могут быть использованы
как хромофорные метки ферментаминопептидазыаминопептидазы содержатся в тканях животных, растений
и в микроорганизмах в растворенном или связанном с мембранами и внутриклеточными
структурами состоянии. Они играют важную роль в метаболизме белков, осуществляя
заключит. стадию их расщепления, а также в процессах превращения полипептидных
предшественников в зрелые белки. Применяются для исследования первичной
структуры пептидов.
Лит.. Колодзейская М. В., Пилявская аминопептидазыС., Пептидазы, К., 1982;
The enzymes, ed. by P.D. Boyer, 3 ed., v. 3, N. Y., 1971, p. 81-112. Т.Н.
Воротынцеваминопептидазы
аминокислот.ых
остатков, а также 
аминокислот.
Некоторые аминопептидазы обладают. большой специфичностью, например